Modello strutturale della depolimerasi LCPH1, calcolato con AlphaFold 3. Il sito attivo è insolitamente aperto e può accogliere substrati grandi come le catene polimeriche. A destra, i substrati agganciati al sito attivo (simulazione con AutoDock 4): le bioplastiche PCL e PE-12,12 e l’antibiotico beta-lattamico ampicillina. All’estrema sinistra la coda flessibile a cui può legarsi l’ancora lipidica che fissa l’enzima alla membrana della cellula.
Credit: (c) The ISME Journal, DOI 10.1093/ismejo/wrag203, Creative Commons Attribution (CC BY) license, Figure 7 in the article, cropped to panels (a) and (b) only

Scoperto nel terreno di un bosco tedesco, ha una bocca larga che accetta due substrati diversi. Sulla plastica è lento. Sull’antibiotico è quasi diciotto volte più veloce.

Nel giardino botanico dell’Università di Costanza, in Germania, i ricercatori hanno sotterrato strisce di bioplastica nell’humus di un bosco. Le hanno lasciate lì più di un anno, attraverso le estati secche del 2021 e del 2022. Poi le hanno tirate fuori e le hanno guardate al microscopio elettronico.
La superficie era piena di buchi. Piccoli, raggruppati, spesso allungati. Della forma e della dimensione di una cellula batterica.